免疫球蛋白结构中与抗原特异性结合的部位是
<p>问题：免疫球蛋白结构中与抗原特异性结合的部位是<p>答案：↓↓↓<p class="nav-title mt10" style="border-top:1px solid #ccc;padding-top: 10px;">邱双平的回答：<div class="content-b">网友采纳 抗原结合片段 抗体是具有4条多肽链的对称结构,其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链（H链）；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链（L链）.链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子.轻链有κ和λ两种,重链有μ、δ、γ、ε和α五种.整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分.在给定的物种中,不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列.可变区位于"Y"的两臂末端.在可变区内有一小部分氨基酸残基变化特别强烈,这些氨基酸的残基组成和排列顺序更易发生变异区域称高变区.高变区位于分子表面,最多由17个氨基酸残基构成,少则只有23个.高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性.一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的,位于两臂末端称抗原结合片段（antigen-bindingfragment,Fab）.
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